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Michael Kors Jet Set Monogrammed Leather Weiß,Ferrin aus einer Vielzahl von Arten

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Massenspektrometrie, Proteomik und Proteinchemie Methoden werden verwendet, um die Spaltprodukte des 79 kDa Michael Kors Geldbörsen Licht Lila Transferrin-Proteine, die durch Eisen katalysierte Oxidation induzierten, einschließlich eines neuartigen, C-terminale Polypeptid nach Disulfid Verringerung freigegeben charakterisieren. Top-Down-Elektrospray-Tandem-Massenspektrometrie (ESI-MS / MS) von intakten mehrfach geladenen Ferrin aus einer Vielzahl von Arten (Mensch, Rind, Kaninchen, Huhn) auf einem Quadrupol-Time-of-Flight-Massenspektrometer Ausbeuten mehrfach geladenen geführt bn-Erzeugnisse mit Ursprung in der Nähe von Rückständen 56 bis 69 von der N-terminalen Region, die neben ihrer Komplementär yn-Produkte. Inkubation des Transferrin mit Reduktionsmitteln, wie zum Beispiel Dithiothreitol (DTT) oder Tris (2-carboxyethyl) -phosphin (TCEP), ergibt sich eine Erhöhung der mehrfache Belastung durch ESI-MS beobachtet, und eine Erhöhung des Molekulargewichts, die mit Disulfid-Reduktion. Allerdings Säugetier Transferrine Release eine 6-8 kDa-Fragment Michael Kors Jet Set Monogrammed Leather Weiß auf Disulfid-Reduktion. Proteinacetylierung und MS / MS-Sequenzierung zeigen, daß das Fragment stammt vom C-Terminus des Proteins statt, und es ist eine separate Polypeptid durch drei Disulfidbrücken an den Hauptferrin Kette verbunden. Das Vorhandensein eines getrennten C-terminale Kette nicht in der Proteinsequenzdatenbanken kommentiert und bis heute noch nicht in der Literatur berichtet worden. Eisen-katalysierten Spaltung induziert Fragmente von sowohl dem N- und C-Terminus des Transferrin Ursprung.
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